Замена датчика кислорода на ВАЗ 2114 (Samara) — Иксора

Датчик кислорода, или лямбда зонд, необходим для сохранения оптимального сочетания кислорода и топлива в рабочей смеси, что как результат обеспечивает максимальную эффективность работы двигателя.

Ресурс лямбда зонда на автомобиле ВАЗ 2114 составляет в среднем 80-160 тыс.км, при условии, что была установлена оригинальная заводская деталь, а также от внешних факторов, таких как условия эксплуатации и качество топливной смеси. Замена датчика по мануалу производителя ВАЗ должна производиться каждые 60-70 тыс. км. пробега.

В зависимости от воздействия внешних факторов, замена детали может потребоваться и раньше, ниже мы перечислим признаки, по которым можно определить неисправность датчика кислорода:

• повышенный расход бензина (от 12 л) – этот признак надо рассматривать вкупе с другими «симптомами», т.к. причин повышенного расхода топлива может быть несколько
• нестабильный ход автомобиля на малых оборотах
• провалы в ускорении, падение мощности двигателя
• ошибки датчика также фиксируются бортовым компьютером, определить их наличие можно по горящей лампе «check engine». Чтобы прочитать данные ошибки, необходимо обратиться к записям бортового компьютера или провести компьютерную диагностику. Однако, в большинстве случаев бортовая электроника не фиксирует случаи выхода из строя датчика, поэтому если пробег автомобиля уже перешел за пределы в 100 тыс км, замена датчика – необходима.

Причины неисправности кислородного датчика на ВАЗ Samara

Ресурс датчика кислорода во многом зависит от воздействия внешних факторов, поэтому замена детали может потребоваться чаще, чем сроки рекомендуемой заводской замены. Причинами ранней замены могут служить:

• некачественный бензин  с повышенным содержанием свинца и железа, которые способны забить электроды датчика всего за несколько заправок
• плохое состояние маслосъемных колец, из-за чего масло может попадать в топливную смесь и выхлопную систему
• из-за зажатых клапанов в систему выхлопа вырываются хлопки, которые способны разрушить корпус датчика
• перегрев
• использование нетермостойкого или содержащего силикон герметика при установке датчика (эффективная работа датчика возможна только при температуре выше 300С)
• разгерметизация выхлопной системы

Лямбда зонд устанавливается в выхлопной системе на приемной трубе перед резонатором или проставкой, поэтому чтобы произвести демонтаж данной детали, необходимо поставить автомобиль на яму.

1. Поставьте автомобиль на яму или на подъемник.
2. Снимите защиту двигателя с помощью ключей на «17», на «19».

3. Найдите проводку датчика, она крепится к патрубку системы охлаждения на пластиковые хомуты. Разрежьте хомут и отсоедините клеммы.

4. Выкрутите датчик кислорода ключом на «22».

5. Поставьте новую деталь и соберите узел в обратном порядке.

Если у вас возникли трудности в процессе снятия датчика, воспользуйтесь следующими советами:

• обработайте резьбовую поверхность датчика с помощью жидкости WD-40 и попробуйте выкрутить
• запустите двигатель и дайте ему прогреться. После чего сбрызните датчик холодной водой и попробуйте открутить
• попробуйте прогреть датчик с помощью паяльной лампы и открутите.

Лямбда-зонд

BOSCH 0258005133

 Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114) 

Узнать подробнее

Лямбда-зонд

BOSCH 0258006537 

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114)  

Узнать подробнее

Лямбда-зонд

ПЕКАР 2112385001020

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114) 

Узнать подробнее

Лямбда-зонд универсальный

BOSCH 0258986602

Оригинальный датчик кислорода на автомобили LADA Samara (ВАЗ 2114)

Узнать подробнее

Итак, мы рассказали о самых нужных, функциональных и полезных продуктах, необходимых любому автомобилисту. Сочетайте разные варианты, соберите свой подарочный набор, и вы точно «не промахнетесь» с подарком. А приобрести все эти продукты можно в интернет-магазине Ixora Auto с комфортом, не выходя из дома и не ожидая в очередях!

Полезная информация:

• Типичные неисправности в топливной системе
• Витамины для топлива: какую присадку выбрать?
• Автомобильные фильтры

Получить профессиональную консультацию при подборе товара можно, позвонив по телефону 8 800 555-43-85 (звонок по России бесплатный). 

Датчики кислорода Ваз в Омске

Каталог

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2110 , аналог 0258005247 2112-3850010-30, BOSCH

2360

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2112, УАЗ Хантер, Патриот. группа 537 21120-3850010-45, СтартВольт

2115

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2170, 1118 группа 537 11180-3850010-00, Лада Имидж

3990

подробнее

Датчик кислорода ВАЗ,УАЗ ПЕКАР Ваз

2565

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2109i-2123, (аналог BOSCH 133) до катализатора 2112-3850010, СтартВольт

1845

подробнее

Лямбда-зонд, датчик кислорода CARTRONIC — Лада Калина, Гранта, ВАЗ 2105, 2106, 2107 Лямбда-зонд (или

1407

Подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2112 группа 537 21120-3850010-45, Avtograd

2140

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-21074, 2190 DELPHI (28122177) 21074-3850010, Лада Имидж

3460

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2108-2111 (247) 2112-3850010-30

3900

подробнее

Датчик кислорода, лямбда-зонд ВАЗ 1118 GANZ GIG05092 кислорода

3517

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2108-2111 (247) 2112-3850010-30

3900

подробнее

Датчик кислорода (лямбда зонд) ВАЗ 2105, 2107, Лада Калина 1118, Гранта, Приора, Нива, Датсун, DELPHI 177 28122177 датчик концентрации кислорода или лямбда-зонд позволяет оценивать количество оставшегося свободного кислорода в выхлопных газах.

рекомендуемый интервал технического обслуживания — 160000 км. лямбда-зонд delphi 177 (28122177) устанавливается на автомобилях с эсуд. применяемость: • ВАЗ 2101-2107 1.5л. инж; • Лада Калина

1720

Подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ-2112, 21214 (..-06г) STARTVOLT

1866

подробнее

Датчики кислорода «DELPHI» E-GAS для ВАЗ (2101-2107, 2113-2115), Лада (Калина, Приора, Гранта) (8-ми клапанный двигатель)

3990

подробнее

Датчик кислорода ВАЗ 2108-21099, 110,111,112, Калина118/119, Приора2170,Niva 1.5/1.6/1.7 (HOX61943)

1700

подробнее

Датчик кислорода ВАЗ 2112 Китай (133)

2453

подробнее

Датчик кислорода (лямбда-зонд) ВАЗ, 21214 (06-), УАЗ, Chevrolet, Opel, Honda №1 до катализ. (STARTVOLT) а: 0, ом: 9±0, 5 тип датчика: Планарный Длина провода

1534

Подробнее

Датчик кислорода ВАЗ 2108-21099, 110,111,112, Калина118/119, Приора2170,Niva 1.5/1.6/1.7 (HOX61943)

1000

подробнее

Лямбда-зонд, датчик кислорода CARTRONIC — ВАЗ 2108, 2109, 2110, Калина, Нива, УАЗ Хантер, Патриот Ля

1528

Подробнее

Lada Niva 1.7i Модификация цепи датчика кислорода для вторичного рынка кислорода

Lada Niva 1.7i Модификация цепи кислородного датчика для вторичного рынка кислорода Датчики

Lada Niva 1.7TBi (ВАЗ 2121) Доработка цепи датчика кислорода для разрешения использование неоригинальных кислородных датчиков.

(Это также относится к Lada Riva/Signet с двигателем 1.7i).

---

Фон:

Вероятно, самым слабым звеном в любом автомобиле с каталитическим нейтрализатором является датчик кислорода (лямбда) в выхлопе. Этот компонент имеет ограниченный срок службы диапазона и весьма чувствителен к загрязнению, особенно если используется топливо, содержит любые примеси свинца или кремния. Даже при лучшем обстоятельствах, они работают в довольно суровых условиях, внутри выхлопной даунпайп всего в нескольких дюймах от коллектора.

Эти автомобили изначально были оснащены датчиком, изготовленным AC Delco, с номер детали AC97. Этот конкретный датчик снят с производства в течение ряда лет, и действительно довольно трудно найти. Однако из с технической точки зрения это совершенно обычный 4-контактный кислородный датчик, и не должно быть никаких причин, по которым его нельзя было бы заменить более удобным доступен один, например номер детали Bosch 0 258 005 133.

 

Проблема:

Как много людей, которые пытались использовать неоригинальные датчики кислорода такие на ниву нашел, не все так просто и все слишком часто это приводит к тому, что загорается индикатор проверки двигателя с кодом ошибки 13 (лямбда аномалии сигнала датчика) регистрируется бортовой диагностической системой. С появлением нового датчика неудивительно, что владельцы сомневались в состоянии датчика или винили другие неисправности автомобиля или сама кошка, когда в на самом деле проблема, по-видимому, связана с дефектом конструкции ЭБУ автомобиля. Когда все работает должным образом, показатели выбросов этих автомобилей на самом деле очень даже хорошо — особенно с учетом возраста двигателя конструкция и простота системы впрыска.

Исходный датчик кислорода AC97 имеет общую клемму заземления сигнала между клемма C 4-контактного разъема И сам корпус датчика. Этот гарантирует, что сигнальная линия заземления прочно связана с заземлением автомобиля. Подавляющее большинство других датчиков (например, датчик Bosch, упомянутый выше) вместо этого изолируйте заземление датчика от корпуса. Это вообще не было бы проблемы, если бы не конструктивный недостаток ЭБУ.

Похоже, что к контакту D6 не подключена надлежащая точка заземления (масса сигнала кислородного датчика) в ECU. В результате, если используется датчик вторичного рынка, вся цепь остается «плавающей» без надлежащий наземный путь. Результатом этого является то, что, как только автомобиль пытается переключиться в режим замкнутого контура, регистрируется код неисправности 13, проверка двигателя горит свет, и автомобиль переходит в аварийный режим, по сути, «угадывая» значение лямбда в зависимости от температуры двигателя, нагрузки, положения дроссельной заслонки и оборотов.

 

Решение:

Решение этой проблемы заключается в предоставлении правильная сигнальная земля для ECU. В моем случае я использовал тот, который обычно используется между дроссельной заслонкой. датчики положения и температуры охлаждающей жидкости.

Хотя это звучит сложно и пугающе, это на самом деле нет. Все, что нужно сделать, это то, что пару проводов нужно быть разрезаны и соединены вместе.

Провода, ведущие к клеммам D6 и A11, следует аккуратно обрезать и соединить вместе. Это должно затем восстановить правильную работу эмиссии система управления даже с неоригинальным кислородным датчиком. Очевидно, Перед выполнением этой работы аккумулятор автомобиля должен быть отключен, а ЭБУ отключен. Жгут проводов ЭБУ должен иметь достаточную слабину, чтобы позволяют сделать эту модификацию довольно легко.

 

Обратите внимание, что вышеприведенное относится к автомобилям, оснащенным сингл система впрыска топлива с точечной/дроссельной заслонкой , устанавливаемая на Нивы в Великобритании между 1995 и 1998 гг. У меня БЕЗ ОПЫТА с более поздним многоточечным впрыском системы и не знаю, страдают ли они от подобных проблем.

Также для справки, вот список коды состояния/ошибки, которые могут быть считаны из этой системы путем подсчета вспышек от контрольная лампа двигателя.

---

 

DevS, гемсодержащий двухкомпонентный датчик кислорода Mycobacterium tuberculosis

1. Всемирная организация здравоохранения. Глобальная борьба с туберкулезом – эпиднадзор, планирование, финансирование. 2006. [Google Scholar]

2. Сбарбаро Дж.А. Туберкулез в 1990-е годы. Эпидемиология и терапевтические проблемы. Грудь. 1995;108:58С–62С. [PubMed] [Академия Google]

3. Блум Б.Р., Мюррей С.Дж. Туберкулез: комментарий к вновь появившемуся убийце. Наука. 1992; 257:1055–1064. [PubMed] [Google Scholar]

4. Coker RJ. Обзор: туберкулез с множественной лекарственной устойчивостью: проблемы общественного здравоохранения. Троп Мед Int Health. 2004; 9: 25–40. [PubMed] [Google Scholar]

5. де Йонг Б.С., Исраэльски Д.М., Корбетт Э.Л., Смолл П.М. Клиническое ведение туберкулеза на фоне ВИЧ-инфекции. Анну Рев Мед. 2004; 55: 283–301. [PubMed] [Google Scholar]

6. Corbett EL, Watt CJ, Walker N, Maher D, Williams BG, Raviglione MC, Dye C. Растущее бремя туберкулеза: глобальные тенденции и взаимодействие с эпидемией ВИЧ. Arch Intern Med. 2003;163:1009–1021. [PubMed] [Google Scholar]

7. Wayne LG, Sohaskey CD. Нереплицирующаяся персистенция Mycobacterium tuberculosis . Анну Рев Микробиол. 2001; 55: 139–163. [PubMed] [Google Scholar]

8. Wayne LG, Hayes LG. Модель in vitro для последовательного изучения сдвига вниз Mycobacterium tuberculosis через две стадии нереплицирующейся персистенции. Заразить иммун. 1996;64:2062–2069. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Parrish NM, Dick JD, Bishai WR. Механизмы задержки в Микобактерии туберкулеза . Тенденции микробиол. 1998; 6: 107–112. [PubMed] [Google Scholar]

10. Bloom BR, Small PM. Развивающиеся отношения между людьми и Mycobacterium tuberculosis . N Engl J Med. 1998; 338: 677–678. [PubMed] [Google Scholar]

11. Cole ST, Brosch R, Parkhill J, Garnier T, Churcher C, Harris D, Gordon SV, Eiglmeier K, Gas S, Barry CE, 3rd, Tekaia F, Badcock K, Basham Д., Браун Д., Чиллингворт Т., Коннор Р. , Дэвис Р., Девлин К., Фелтуэлл Т., Джентлз С., Хэмлин Н., Холройд С., Хорнсби Т., Джагелс К., Крог А., Маклин Дж., Мул С., Мерфи Л., Оливер К., Осборн Дж., Куэйл М.А., Раджандрим М.А., Роджерс Дж., Раттер С., Сигер К., Скелтон Дж., Квадраты Р., Квадраты С., Салстон Дж.Э., Тейлор К., Уайтхед С., Баррелл Б.Г. Расшифровка биологии Mycobacterium tuberculosis из полной последовательности генома. Природа. 1998; 393: 537–544. [PubMed] [Google Scholar]

12. Дасгупта Н., Капур В., Сингх К.К., Дас Т.К., Сачдева С., Джйотири К., Тьяги Дж.С. Характеристика двухкомпонентной системы devR-devS Mycobacterium tuberculosis . Tuber Lung Dis. 2000; 80: 141–159. [PubMed] [Google Scholar]

13. Шерман Д.Р., Воскуил М., Шнаппингер Д., Ляо Р., Харрелл М.И., Школьник Г.К. Регулирование Mycobacterium tuberculosis Ген гипоксического ответа, кодирующий альфа-кристаллин. Proc Natl Acad Sci U S A. 2001; 98:7534–7539. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Cunningham AF, Spreadbury CL. Стационарная фаза микобактерий, вызванная низким напряжением кислорода: утолщение клеточной стенки и локализация гомолога альфа-кристаллина массой 16 килодальтон. J Бактериол. 1998; 180:801–808. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Гарбе Т.Р., Хиблер Н.С., Деретик В. Реакция на реактивные промежуточные соединения азота в0075 Mycobacterium tuberculosis : индукция 16-килодальтонного гомолога альфа-кристаллина под воздействием доноров оксида азота. Заразить иммун. 1999; 67: 460–465. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

16. Воскуил М.И., Шнаппингер Д., Висконти К.С., Харрелл М.И., Долганов Г.М., Шерман Д.Р., Школьник Г.К. Ингибирование дыхания оксидом азота вызывает программу покоя Mycobacterium tuberculosis . J Эксперт Мед. 2003; 198:705–713. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

17. Николсон С., Бонечини-Алмейда Мда Г., Лапа и Силва Дж. Р., Натан С., Се К.В., Мамфорд Р., Вайднер Дж. Р., Калайкай Дж., Гэн Дж., Боечат Н., Линхарес С., Ром В., Хо Дж. Л. Индуцируемая синтаза оксида азота в легочных альвеолярных макрофагах больных туберкулезом. J Эксперт Мед. 1996;183:2293–2302. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

18. Чан Дж., Танака К., Кэрролл Д., Флинн Дж., Блум Б.Р. Влияние ингибиторов синтазы оксида азота на инфицирование мышей Mycobacterium tuberculosis . Заразить иммун. 1995; 63: 736–740. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. MacMicking JD, North RJ, LaCourse R, Mudgett JS, Shah SK, Nathan CF. Идентификация синтазы оксида азота как защитного локуса против туберкулеза. Proc Natl Acad Sci U SA. 1997; 94: 5243–5248. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Saini DK, Tyagi JS. Высокопроизводительные анализы фосфорилирования на микропланшетах на основе двухкомпонентного пути передачи сигнала DevR-DevS/Rv2027c для скрининга новых противотуберкулезных соединений. J Биомоль Экран. 2005; 10: 215–224. [PubMed] [Академия Google]

21. Сайни Д.К., Пант Н., Дас Т.К., Тьяги Дж.С. Клонирование, сверхэкспрессия, очистка и рефолдинг гистидинпротеинкиназы DevS (Rv 3132c) Mycobacterium tuberculosis с помощью матрицы. Protein Expr Purif. 2002; 25: 203–208. [PubMed] [Google Scholar]

22. Сардивал С., Кендалл С.Л., Мовахедзаде Ф., Рисон С.К., Стокер Н.Г., Джорджевич С. Домен GAF в гипоксии/NO-индуцируемом белке Mycobacterium tuberculosis DosS связывает гем. Дж Мол Биол. 2005; 353: 929–936. [PubMed] [Академия Google]

23. Гилади Р.А., Кнудсен Г.М., Медзиградский К.Ф., Ортис де Монтеллано П.Р. Сшивка Met-Tyr-Trp в каталазе-пероксидазе (KatG) Mycobacterium tuberculosis : автокаталитическое образование и влияние на катализ ферментов и спектроскопические свойства. Дж. Биол. Хим. 2005; 280:22651–22663. [PubMed] [Google Scholar]

24. Фрей А.Д., Фаррес Дж., Боллинджер С.Дж., Каллио П.Т. Бактериальные гемоглобины и флавогемоглобины для облегчения нитрозативного стресса у Escherichia coli . Appl Environ Microbiol. 2002; 68: 4835–4840. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Wilks A, Schmitt MP. Экспрессия и характеристика гемоксигеназы (Hmu O) из Corynebacterium diphtheriae . Приобретение железа требует окислительного расщепления макроцикла гема. Дж. Биол. Хим. 1998; 273: 837–841. [PubMed] [Google Scholar]

26. Monzani E, Bonafe B, Fallarini A, Redaelli C, Casella L, Minchiotti L, Galliano M. Ферментативные свойства человеческого гемальбумина. Биохим Биофиз Акта. 2001; 1547: 302–312. [PubMed] [Google Scholar]

27. Spiro TG, Li XY. Резонансная рамановская спектроскопия металлопорфиринов. В: Спиро Т.Г., редактор. Биологические приложения рамановской спектроскопии. Том. 3. Резонансные рамановские спектры гемов и металлопротеинов. Том. 3. Джон Уайли и сыновья; Нью-Йорк: 1988. стр. 1–37. [Google Scholar]

28. Андерссон Л.А., Милраджан М., Салливан Э.П., мл., Штраус С.Х. Моделирование гемопротеинов с низким pH. Дж. Биол. Хим. 1989; 264:19099–19102. [PubMed] [Google Scholar]

29. Sun J, Loehr TM, Wilks A, Ortiz de Montellano PR. Идентификация гистидина 25 в качестве лиганда гема в гемоксигеназе печени человека. Биохимия. 1994; 33:13734–13740. [PubMed] [Google Scholar]

30. Wilks A, Moenne-Loccoz P. Идентификация проксимального лиганда His-20 в гемоксигеназе (Hmu O) из Коринебактерии дифтерии . Окислительное расщепление макроцикла гема не требует проксимального гистидина. Дж. Биол. Хим. 2000; 275:11686–11692. [PubMed] [Google Scholar]

31. Китагава Т. Структура белка гема и режим растяжения железо-гистидин. В: Спиро Т.Г., редактор. Биологические приложения рамановской спектроскопии. Том. 3. Резонансные рамановские спектры гемов и металлопротеинов. Том. 3. Джон Уайли и сыновья; Нью-Йорк: 1988. С. 97–131. [Google Scholar]

32. Sun J, Wilks A, Ortiz de Montellano PR, Loehr TM. Резонансные рамановские и ЭПР-спектроскопические исследования гем-гемоксигеназных комплексов. Биохимия. 1993;32:14151–14157. [PubMed] [Google Scholar]

33. Takahashi S, Wang J, Rousseau DL, Ishikawa K, Yoshida T, Takeuchi N, Ikeda-Saito M. Гем-гемоксигеназный комплекс: структура и свойства каталитического центра из резонансного комбинационного рассеяния. рассеяние. Биохимия. 1994; 33: 5531–5538. [PubMed] [Google Scholar]

34. Bangcharoenpaurpong O, Schomacker KT, Champion PM. Резонансное рамановское исследование миоглобина и гемоглобина. J Am Chem Soc. 1984; 106: 5688–5698. [Академия Google]

35. Ставров С.С. Влияние вытеснения железа из порфириновой плоскости на спектры резонансного комбинационного рассеяния белков гема и железопорфиринов. Биофиз Дж. 1993; 65: 1942–1950. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Ray GB, Li XY, Ibers JA, Sessler JL, Spiro TG. Насколько сильно белки могут изгибать единицу FeCO? Дистальные полярные и стерические эффекты в гемовых белках и моделях. J Am Chem Soc. 1994; 116: 162–176. [Google Scholar]

37. Li T, Quillin ML, Phillips GN, Jr, Olson JS. Структурные детерминанты частоты растяжения СО, связанного с миоглобином. Биохимия. 1994;33:1433–1446. [PubMed] [Google Scholar]

38. Линг Дж., Ли Т., Олсон Дж. С., Боциан Д. Ф. Идентификация железо-карбонильного участка у дистальных гистидиновых мутантов карбомоноксимиоглобина. Биохим Биофиз Акта. 1994; 1188:417–421. [PubMed] [Google Scholar]

39. Anderton CL, Hester RE, Moore JN. Хемометрический анализ резонансных спектров комбинационного рассеяния мутантных углеродмоноксимиоглобинов выявляет влияние полярности. Биохим Биофиз Акта. 1997; 1338: 107–120. [PubMed] [Академия Google]

40. Hoffmann K, Stoffel W. TMBase — База данных трансмембранных белковых сегментов. Биол Хим Хоппе-Зейлер. 1993; 347:166. [Google Scholar]

41. Крог А., Ларссон Б., фон Хейне Г., Зоннхаммер Э.Л. Прогнозирование топологии трансмембранных белков с помощью скрытой марковской модели: приложение к полным геномам. Дж Мол Биол. 2001; 305: 567–580. [PubMed] [Google Scholar]

42. Elleby B, Svensson S, Wu X, Stefansson K, Nilsson J, Hallen D, Oppermann U, Abrahmsen L. Высокоуровневое производство и оптимизация монодисперсности 11-бета-гидроксистероиддегидрогеназы типа 1 , Биохим Биофиз Акта. 2004;17:00:199–207. [PubMed] [Google Scholar]

43. Lee KH, Kim HS, Jeong HS, Lee YS. Шаперонин GroESL опосредует укладку белка митохондриальной альдегиддегидрогеназы печени человека в Escherichia coli . Biochem Biophys Res Commun. 2002; 298: 216–224. [PubMed] [Google Scholar]

44. Lamark T, Ingebrigtsen M, Bjornstad C, Melkko T, Mollnes TE, Nielsen EW. Экспрессия серпинового домена активного ингибитора C1 человека в Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2001; 22: 349–358. [PubMed] [Академия Google]

45. Yanase H, Moriya K, Mukai N, Kawata Y, Okamoto K, Kato N. Влияние коэкспрессии GroESL на укладку никотинопротеинформальдегиддисмутазы из Pseudomonas putida F61. Биоски Биотехнолог Биохим. 2002; 66: 85–91. [PubMed] [Google Scholar]

46. Mitsuda M, Iwasaki M. Улучшение экспрессии CYP2B6 за счет совместной экспрессии с молекулярными шаперонами GroES/EL в Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2006; 46: 401–405. [PubMed] [Академия Google]

47. Kim SG, Kweon DH, Lee DH, Park YC, Seo JH. Коэкспрессия дополнительных белков укладки для продукции активной циклодекстрингликозилтрансферазы Bacillus macerans в рекомбинантной Escherichia coli . Protein Expr Purif. 2005; 41: 426–432. [PubMed] [Google Scholar]

48. Yasukawa T, Kanei-Ishii C, Maekawa T, Fujimoto J, Yamamoto T, Ishii S. Повышение растворимости чужеродных белков в Escherichia coli за счет совместного производства бактериального тиоредоксина. Дж. Биол. Хим. 1995;270:25328–25331. [PubMed] [Google Scholar]

49. Herrmann S, Ma Q, Johnson MS, Repik AV, Taylor BL. PAS-домен окислительно-восстановительного сенсора Aer требует С-концевых остатков для формирования нативной укладки и связывания флавинадениндинуклеотида. J Бактериол. 2004; 186:6782–6791. [PMC бесплатная статья] [PubMed] [Google Scholar]

50. Кожухарова М.С., Панчев И.Д., Чорбаджиева М.И., Рейд К.Б., Хоппе Х.Дж. Дифференциальное связывание IgG и пептида gp41 ВИЧ последовательностями глобулярной головки В-цепи и А-цепи C1q соответственно. Дж Иммунол. 1998;161:4325–4331. [PubMed] [Google Scholar]

51. Marana SR, Terra WR, Ferreira C. Роль аминокислотных остатков Q39 и E451 в определении субстратной специфичности бета-гликозидазы Spodoptera frugiperda . Евр Дж Биохим. 2002; 269:3705–3714. [PubMed] [Google Scholar]

52. Marana SR, Mendonca LM, Andrade EH, Terra WR, Ferreira C. Роль остатков R97 и Y331 в модуляции оптимума pH бета-гликозидазы насекомых семейства 1. Eur J Биохим. 2003; 270:4866–4875. [PubMed] [Академия Google]

53. Knop M, Miller KJ, Mazza M, Feng D, Weber M, Keranen S, Jantti J. Позиция молекулярных взаимодействий Mso1p, нового гомолога домена PTB, на границе экзоцистного комплекса и экзоцитарного механизма SNARE у дрожжей . Мол Биол Селл. 2005; 16:4543–4556. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

54. Mizobata T, Akiyama Y, Ito K, Yumoto N, Kawata Y. Влияние шаперонина GroE на рефолдинг триптофаназы из Escherichia coli . Рефолдинг усиливается в присутствии АДФ. Дж. Биол. Хим. 1992;267:17773–17779. [PubMed] [Google Scholar]

55. Martinez SE, Wu AY, Glavas NA, Tang XB, Turley S, Hol WG, Beavo JA. Два домена GAF фосфодиэстеразы 2A играют разные роли в димеризации и связывании цГМФ. Proc Natl Acad Sci USA. 2002;99:13260–13265. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. In vitro и ex vivo антимикобактериальный потенциал азольных препаратов в отношении Mycobacterium tuberculosis х47Рв. FEMS Microbiol Lett. 2005; 251:19–22. [PubMed] [Google Scholar]

57. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. Потенциал азольных противогрибковых препаратов против латентного/персистирующего туберкулеза. FEMS Microbiol Lett. 2006; 258: 200–203. [PubMed] [Google Scholar]

58. Ахмад З., Шарма С., Хуллер Г.К. Азольные противогрибковые препараты как новые химиотерапевтические средства против туберкулеза мышей. FEMS Microbiol Lett. 2006; 261:181–186. [PubMed] [Google Scholar]

59. McLean KJ, Cheesman MR, Rivers SL, Richmond A, Leys D, Chapman SK, Reid GA, Price NC, Kelly SM, Clarkson J, Smith WE, Munro AW. Экспрессия, очистка и спектроскопическая характеристика цитохрома P450 CYP121 из Микобактерии туберкулеза . Дж. Инорг Биохим. 2002; 91: 527–541. [PubMed] [Google Scholar]

60. Маклин К.Дж., Маршалл К.Р., Ричмонд А., Хантер И.С., Фаулер К., Кизер Т., Гурча С.С., Бесра Г.С., Мунро А.В. Азольные противогрибковые средства являются мощными ингибиторами монооксигеназы цитохрома Р450 и роста бактерий в микобактериях и стрептомицетах. Микробиология. 2002; 148: 2937–2949. [PubMed] [Google Scholar]

61. Guardiola-Diaz HM, Foster LA, Mushrush D, Vaz AD. Азол-противогрибковое связывание с новым цитохромом P450 из Mycobacterium tuberculosis : значение для лечения туберкулеза. Биохим Фармакол. 2001;61:1463–1470. [PubMed] [Google Scholar]

62. Гонг В., Хао Б., Чан М.К. Новые механистические выводы из структурных исследований кислородочувствительного домена Bradyrhizobium japonicum FixL. Биохимия. 2000; 39: 3955–3962. [PubMed] [Google Scholar]

63. Гонг В., Хао Б., Манси С.С., Гонсалес Г., Жиль-Гонсалес М.А., Чан М.К. Структура биологического датчика кислорода: новый механизм гем-управляемой передачи сигнала. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95:15177–15182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64. Stone JR, Marletta MA. Растворимая гуанилатциклаза из легкого крупного рогатого скота: активация оксидом азота и монооксидом углерода и спектральная характеристика двухвалентного и трехвалентного состояний. Биохимия. 1994; 33: 5636–5640. [PubMed] [Google Scholar]

65. Deinum G, Stone JR, Babcock GT, Marletta MA. Связывание оксида азота и монооксида углерода с растворимой гуанилатциклазой, наблюдаемое с помощью резонансной рамановской спектроскопии.